Etsi
OstoskoriOstoskori
Kirjoittanut Jens Lund - Professionsbachelor i Ernæring og Sundhed, BSc (Biokemi)
 

BCAA tulee englannin sanoista “branched-chain amino acids”. Suomeksi se tarkoittaa haaroittuneita aminohappoja ja viittaa leusiiniin, isoleusiiniin ja valiiniin. 

Nämä kolme aminohappoa muodostavat BCAA:n, josta vime vuosina on tullut uskomattoman suosittu ravintolisä treenaajien keskuudessa. Mutta millaisia fysiologisia vaikutuksia BCAA:lla on ja tarvitseeko ruokavalioon lisätä näitä aminohappoja? Näitä kysymyksiä tarkastelemme tässä artikkelissa.

 
er bcaa godt


BCAA – Anaboliset ja antikataboliset vaikutukset

Aminohapot ovat rakennuspalikoita, joita kehon solut käyttävät uusien proteiinien tuottamiseen. Näitä voivat esimerkiksi olla hormonit, entsyymit, kuljetusproteiinit ja rakenneproteiinit. Painoilla treenaus stimuloi lihassoluja tuottamaan rakenneproteiineja aktiini ja myosiini, jotka huolehtivat lihasten supistumisesta. Jotta lihasproteiinien tuotanto toimisi parhaalla mahdollisella tavalla, lihasten täytyy saada kaikkia tärkeitä rakennuspalikoita eli välttämättömiä aminohappoja, joita keho ei itse pysty valmistamaan.

Leusiini, isoleusiini ja valiini ovat tällaisia välttämättömiä aminohappoja, mutta BCAA toimii muunakin kuin vain rakennuspalikoina. BCAA nimittäin säätelee proteiinien muodostusta. Se sekä stimuloi proteiinien tuotantoa että estää lihasproteiineja hajoamasta (1-11).


hvad gør bcaa
 

BCAA ja lihasmassan kasvu

BCAA:lla on merkittävä tekijä lihasmassan kasvussa, se on varmaa. Kannattaa kuitenkiin muistaa, että leusiinia, isoleusiinia ja valiinia saa helposti aivan tavallisista ruoka-aineista, joissa on runsaasti proteiinia (12). Tavallisessa heraproteiinissa on myös paljon BCAA:ta, joten jos jo syöt paljon proteiinia ja saat 1,8 grammaa laatuproteiinia painokiloasi kohti, kuten treenaajille suositellaan, ei välttämättä kannata tuhlata rahojaan BCAA-lisään.

Katsotaanpa tutkimuksia, joissa on testattu BCAA:n ja leusiinin vaikutuksia painoilla treenaamiseen. 4 grammalla leusiinia on katsottu olevan suotuisia vaikutuksia lihasvoimaan (13). Tutkimus tehtiin miehillä, jotka eivät olleet treenanneet ja he nauttivat päivässä vain 0,9 grammaa proteiinia painokiloaan kohti. Tutkimus ei siis sano paljoakaan leusiinilisän vaikutuksista paljon treenaavilla, jotka jo valmiiksi saavat runsaasti proteiinia. Toiset tutkimukset, sekä treenaavilla että ei-urheilullisilla henkilöillä, ovat puolestaan osoittaneet, ettei leusiinia ja BCAA:ta sisältävä proteiinilisä auttanut juurikaan niitä, jotka jo valmiiksi söivät runsaasti proteiinia (14-16).

Tutkimukset ovat myös osoittaneet, että heraproteiini on yhtä tehokasta tai ehkä jopa tehokkaampaa kuin leusiini lihasproteiinisynteesin stimuloinnissa (17,18). Tämä saattaa johtua siitä, että heraproteiinissa on paljon leusiinia mutta myös muita välttämättömiä aminohappoja, jotka toimivat rakennuspalikoina proteiinisynteesissä.

kosttilskuddet bcaa
 

BCAA ja DOMS

Monet tutkimukset ovat osoittaneet, että BCAA-lisä saattaa vähentää viiveellä ilmenevää lihasarkuutta ja lihasten hajoamiseen viittaavia merkkejä veressä painotreenin (19-26) ja kestävyystreenin jälkeen (27-31). Leusiinilisän vaikutuksia voimatreeniin on myös tutkittu. Yhden tutkimuksen mukaan leusiini ei vähentänyt lihasarkuuden vaikutuksia (32), kun taas toisen tutkimuksen mukaan leusiinilisä jopa lisäsi lihasarkuutta, toisin kuin voisi odottaa (33).

Tutkimukset osoittavat vain, että BCAA on parempi kuin tehoton lumelääke. On siis vaikea sanoa, onko parempi valita BCAA kuin aivan tavallinen heraproteiini tai tavallinen ateria, jossa on runsaasti proteiinia, sekä ennen treeniä että sen jälkeen. Tutkimuksia on tehty paastoavilla koehenkilöillä, joten emme voi tietää, auttaako BCAA lihasarkuuteen, jos syö proteiinipitoisen aterian pari tuntia ennen treeniä. Tutkimukset viittaavat kuitenkin siihen, että BCAA-lisän otto voi olla perusteltua, jos treenaa tyhjällä mahalla (paaston aikana), jos on esimerkiksi leangains-dieetillä.
 

Onko BCAA-lisä tarpeellinen dieetin aikana?

Dieetin tarkoitus on polttaa kehon rasvaa, mutta säilyttää mahdollisimman paljon lihasmassaa. Proteiinin ja välttämättömien aminohappojen saanti on ehdottoman tärkeää. Lihaksia täytyy ruokkia BCAA:lla ja varsinkin leusiinilla, jotta lihasmassaa hajoaa mahdollisimman vähän (12,34,35). Juuri anabolisten ja antikatabolisten vaikutustensa vuoksi BCAA saattaa olla tarpeellinen ravintolisä dieetin aikana.

BCAA-lisä on osoittautunut hyödylliseksi rasvan poltossa dieetin aikana (36), mutta olen varma siitä, että BCAA-lisä on täysin turha, jos olet jo lisännyt päivittäisen proteiinin määrän yi 2 grammaan painokiloa kohti, kuten dieetin aikana suositellaan. Voidaan toki spekuloida, että BCAA-lisän avulla saa helposti eniten anabolisia aminohappoja pienellä kalorimäärällä, ja tämä voi olla hyvin tärkeää joillekin urheilijoille. Samalla täytyy kuitenkin muistaa, että jauheet, pillerit ja tablettit eivät täytä samalla tavalla kuin “kiinteät” ruoat kuten liha, kala ja muna.


aminosyre

 
Sivuvaikutukset ja turvallisuus

BCAA-lisä vaikuttaa turvalliselta, eikä 10-30 gramman nauttimisella ole todettu olevan mitään negatiivisia vaikutuksia (2). Leusiinin päivittäinen maksimimäärä on 500 milligrammaa painokiloa kohden (37,38).
 

Yhteenveto

Kolme haaroittunutta aminohappoa leusiini, isoleusiini ja valiini, eli BCAA ovat välttämättömiä aminohappoja. BCAA stimuloi proteiinisynteesiä ja estää lihasproteiinia hajoamasta. BCAA-lisä on kuitenkin turha, jos jo syö paljon proteiinia (1,8 grammaa painokiloa kohden päivässä). Kannattaa muistaa, että hyvät laatuproteiinin lähteet kuten liha, kala, muna ja maitotuotteet, kuten tavallinen heraproteiinijauhe, sisältävät jo runsaasti BCAA:ta ja varsinkin leusiinia.

Sekä bulkkauksen että dieetin aikana monet saavat paljon proteiinia, joten BCAA-lisän nauttiminen tämän lisäksi on turhaa. BCAA-lisä saattaa kuitenkin olla hyvä vaihtoehto joissakin olosuhteissa, esimerkiksi paaston aikana treenatessa, tai erittäin tiukan dieetin aikana, jolloin kaloreita kertyy hyvin vähän.

 

Lähteet

  1. Mero (1999). Leucine supplementation and intensive training, Sports Medicine, 27: 347 – 58.
  2. Gleeson (2005). Interrelationship between physical activity and branched-chain amino acids, The Journal of Nutrition, 135: 1591S – 1595S.
  3. Tom & Nair (2006). Assessment of branched-chain amino acid status and potential biomarkers, The Journal of Nutrition, 136: 324S – 330S.
  4. Fujita & Volpi (2006). Amino acids and muscle loss with aging, The Journal of Nutrition, 136: 277S – 280S.
  5. Zanchi et al. (2008). Potential antiproteolytic effects of L-leucine: observations on in vitro and in vivo studies, Nutrition & Metabolism, 17: 20.
  6. Jefferson & Kimball (2003). Amino acids as regulators of gene expression at the level of mRNA translation, The Journal of Nutrition, 133: 2046S – 2051S.
  7. Kimball & Jefferson (2004). Amino acids as regulators of gene expression, Nutrition & Metabolism, 1: 3.
  8. Nair & Short (2005). Hormonal and signaling role of branched-chain amino acids, The Journal of Nutrition, 135, 1547S-52S.
  9. Shimomura et al. (2004). Exercise promotes BCAA catabolism: effects of BCAA supplementation on skeletal muscle during exercise, The Journal of Nutrition, 134: 1583S – 1587S.
  10. Apró & Blomstrand (2010). Influence of supplementation with branched-chain amino acids in combination with resistance exercise on p70S6 kinase phosphorylation in resting and exercising human skeletal muscle, Acta Physiologica, 200: 237 – 248.
  11. Borgenvik et al. (2012). Intake of branched-chain amino acids influences the levels of MAFbx mRNA and MuRF-1 total protein in resting and exercising human muscle, American Journal of Physiology. Endocrinology and Metabalism, 302: 510 – 521.
  12. Li et al. (2011). Leucine nutrition in animals and humans: mTOR signaling and beyond, Amino Acids, 41: 1185 – 1193.
  13. Ispoglou et al. (2011). Daily L-leucine supplementation in novice trainees during a 12-week weight training program, International Journal of Sports Physiology and Performance, 6: 38 – 50.
  14. Spillane et al. (2012). The effects of 8 weeks of heavy resistance training and branched-chain amino acid supplementation on body composition and muscle performance, Nutrition and Health, 21: 263 – 273.
  15. Herda et al. (2013). Muscle performance, size, and safety responses after eight weeks of resistance training and protein supplementation: a randomized, double-blinded, placebo-controlled clinical trial, Journal of Strength and Conditioning Research, 27: 3091 – 3100.
  16. Kerksick et al. (2006). The effects of protein and amino acid supplementation on performance and training adaptations during ten weeks of resistance training, Journal of Strength and Conditioning Research, 20: 643 – 653.
  17. Churchward-Venne et al. (2012). Supplementation of a suboptimal protein dose with leucine or essential amino acids: effects on myofibrillar protein synthesis at rest and following resistance exercise in men, The Journal of Physiology, 590: 2751 – 2765.
  18. Churchward-Venne et al. (2014). Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofribrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial, The American Journal of Clinical Nutrition, 99: 276 – 286.
  19. Shimomura et al. (2006). Nutraceutical effects of branched-chain amino acids on skeletal muscle, The Journal of Nutrition, 136: 529S – 532S.
  20. Shimomura et al. (2010). Branched-chain amino acid supplementation before squat exercise and delayed-onset muscle soreness, International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 20: 236 – 244.
  21. Jackman et al. (2010). Branched-chain amino acid ingestion can ameliorate soreness from eccentric exercise, Medicine and Science in Sports and Exercise, 42: 962 – 970.
  22. Sharp & Pearson (2010). Amino acid supplements and recovery from high-intensity resistance training, Journal of Strength and Conditioning Research, 24: 1125 – 1130.
  23. Howatson et al. (2012). Exercise-induced muscle damage is reduced in resistance-trained males by branched chain amino acids: a randomized, double-blind, placebo-controlled study, Journal of the International Society of Sports Nutrition, 9: 20.
  24. da Luz et al. (2011). Potential therapeutic effects of branched-chain amino acids supplementation on resistance exercise-based muscle damage in humans, Journal of the International Society of Sports Nutrition, 8: 23.
  25. Ra et al. (2013). Combined effect of branched-chain amino acids and taurine supplementation on delayed muscle soreness and muscle damage in high-intensity eccentric exercise, Journal of the International Society of Sports Nutrition, 10: 51.
  26. Leahy & Pintauro (2013). Branched-chain amino acid plus glucose supplement reduces exercise-induced delayed onset muscle soreness in college-age females, ISRN Nutrition, Mar 17.
  27. Coombes & McNaughton (2000). Effects of branched-chain amino acid supplementation on serum creatine kinase and lactate dehydrogenase after prolonged exercise, The Journal of Sports Medicine and Physical Fitness, 40: 240 – 246.
  28. Greer et al. (2007). Branched-chain amino acid supplementation and indicators of muscle damage after endurance exercise, International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 17: 595 – 607.
  29. Nosaka et al. (2006). Effects of amino acid supplementation on muscle soreness and damage, International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 16: 620 – 635.
  30. Koba et al. (2007). Branched-chain amino acids supplementation attenuates the accumulation of blood lactate dehydrogenase during distance running, The Journal of Sports Medicine and Physical Fitness, 47: 316 – 322.
  31. Matsumoto et al. (2009). Branched-chain amino acid supplementation attenuates muscle soreness, muscle damage and inflammation during an intensive training program, The Journal of Sports Medicine and Physical Fitness, 49: 424 – 431 (abstract).
  32. Stock et al. (2010). The effects of adding leucine to pre and postexercise carbohydrate beverages on acute muscle recovery from resistance training, J Strength Cond Res, 24: 2211 – 2219.
  33. Kirby et al. (2012). Effect of leucine supplementation on indices of muscle damage following drop jumps and resistance exercise, Amino Acids, 42: 1987 – 1996.
  34. Layman et al. (2003). The role of leucine in weight loss diets and glucose homeostasis, The Journal of Nutrition, 133: 261S – 267S.
  35. Jitomir & Willoughby (2008). Leucine for retention of lean mass on a hypocaloric diet, Journal of Medicinal Food, 11: 606 – 609.
  36. Mourier et al. (1997). Combined effects of caloric restriction and branched-chain amino acid supplementation on body composition and exercise performance in elite wrestlers, International Journal of Sports Medicine, 18: 47 – 55.
  37. Cynober et al. (2012). A proposal for an upper limit of leucine safe intake in healthy adults, The Journal of Nutrition, 142: 2249S – 2250S.
  38. Elango et al. (2012). Determination of the tolerable upper intake level of leucine in acute dietary studies in young men, The American Journal of Clinical Nutrition, 96: 759 – 767.
  • Bodylab BCAA (300 g)
    659 arvostelut
    • 3 välttämätöntä aminohappoa
    • 100 % sokeriton, sisältää luonnollisia aromeja
    • Vegaaninen BCAA - suhteessa 2:1:1
    23,95EUR
    23,95EUR
    Vaihtoehto
  • Bodylab EAA (300 g)
    517 arvostelut
    • 9 välttämätöntä aminohappoa
    • 100-prosenttisesti vegaanista ja gluteenitonta
    • Ei lisättyä sokeria
    23,95EUR
    23,95EUR
    Vaihtoehto

BCAA: suositeltavia aminohappoja vai hysteeristä hypetystä?

Saat henkilökohtaisia tarjouksia, proteiinirikkaita reseptejä ja ilmaisia treeniohjelmia, kun tilaat uutiskirjeemme.
Tuote on lisätty ostoskoriin
Ostoskori
Ostoskori0
Aiemmin nähty